Formación de los Microfilamentos

De Wikillerato

Revisión de 17:35 25 ago 2008

El ensamblaje de los Microfilamentos ocurre de manera secuencial, los monomeros de Actina G, se unen para formar primero un dimero, y entonces un trimero, el cual actúa como núcleo cebador de la polimerización de más monómeros de actina G en filamentos de Actina F). Al igual que la Tubulina, la Actina requiere de un nucleosido trifosfato para su polimerización en este caso ATP. Después que una molécula de Actina se incorpora en el filamento, el grupo fosfato γ del ATP es hidrolizado rápidamente por la Actina para dar ADP+Pi. Los filamentos están polarizados con un extremo de crecimiento más rápido llamado por ello polo o terminal más (+) y el más lento llamado menos(-).

Una característica muy importante que dota a los filamentos de Actina de una es que puede encontrar asociada a multitud de proteínas en las células que le confieren versatilidad funcional que no tienen el resto de las fibras del citoesqueleto (microtúbulos y microfilamentos). Las proteínas asociadas a la Actina se clasifican en:

.-Proteínas estructurales y reguladoras: este grupo de proteínas asociadas pueden afectar al ensamblaje y desensamblaje de los filamentos de Actina, afectando los procesos de alargamiento (polimerización) y de acortamiento (despolimerización) de los filamentos. Por ejemplo la unión de la proteína profilina de otras proteínas a los extremos de los microfilamentos estabiliza los microfilamentos contra la despolimerización, mientras que la union de proteínas a los monomeros de actina G inhibe la polimerización. Otras proteínas favorece la formación de redes de filamentos. Así, un complejo de proteínas llamado Arp2/3 es capaz de unirse a un filamento de Actina F madre e iniciar (al servir como un nuevo centro de nucleación) el crecimiento de un nuevo filamento hijo con un ángulo de 70 ºC en relación al filamento madre. De este modo se forman redes de ramificadas de actina.

Otras proteínas tiene múltiples funciones al asociarse a la actina, por ejemplo un complejo proteico llamado ADP/cofilina es por una parte un factor de despolimerización de los filamentos de actina, al aumentar tanto la tasa de disociación de monomeros del extremo (-) del microfilamento como al secuestro de los monomeros, lo que impiden que estos están disponibles para la polimerización, y por otra el complejo ADP/cofilina pero también capaz de unirse y de escindir los filamentos de actina creando nuevos extremos (+), que pueden comenzar a crecer de nuevo.

En el sarcómero un complejo de proteínas Tropomiosina y Troponina se asocia con los filamentos de actina, siendo esta asociación fundamental en el control de la contracción muscular.

.-Proteínas enlazantes: que permiten la unión de los filamentos de actina entre si para formar haces. El entrecruzamiento de los filamentos de actina puede ser más o menos fuerte de manera paralela o antiparalela. En los músculos estriados, los filamentos de Actina son organizados por unión a la alfa-actinina (la unión cruzada entre los filamentos promovida por la actinina separa a estos unos 40nm). En las microvillosidades de las células epiteliales, la proteína encargada de entrecruzar los filamentos de actina es la proteína fimbrina alcanzándose una separación de 10 nm entre los mismos.

.-Proteínas motoras. Al asociarse con los filamentos de actina sirvan para obtener motilidad, contracción y cambios en la forma celular. A través de su paseo por los microfilamentos, también sirven para llevar diferentes macromoléculas y orgánulos celulares de una localización a otra del citoplasma. La Miosina es la principal proteína motora asociada con los filamentos de actina para generar contracción tanto en células no musculares como musculares.