Retículo Endoplasmático Rugoso

De Wikillerato

El retículo endoplásmico rugoso (RER) tiene unidos ribosomas a la cara citosólica de su membrana, apareciendo los ribosomas en las microfotografias electrónicas como pequeños grumos en la superficie de las cisternas del RE, dándole así una apariencia rugosa o granulosa.

Funciones del retículo endoplasmático rugoso

Síntesis de proteínas en la Vía Secretora

Glicosilación de proteínas

Síntesis de proteínas. Todas las proteínas sintetizadas en la célula (excepto las codificadas por ADN de mitocondria y cloroplasto) son iniciadas por ribosomas libres del citosol. Muchas de ellas, las proteínas nucleares, las citosólicas y las que están destinadas a cloroplastos, mitocondrias o peroxisomas, concluyen su síntesis en dichos ribosomas para luego dirigirse, por el citosol, hacia sus compartimentos diana. Otras, en cambio, como las proteínas integrales de membrana, las de secreción y las enzimas lisosomales, terminan su síntesis en el REG. ¿Cómo se dirige la síntesis hacia uno de estos dos ramales? ¿Existen diferentes poblaciones de ribosomas? ¿Dónde radica la señal que conduce a determinadas proteínas hacia el REG? La respuesta a estos interrogantes fue proporcionada por Blobel y Sabatini, en el año 1971, cuando propusieron su hipótesis de la señal, ampliamente corroborada después. Las proteínas que se sintetizan en el REG tienen en su extremo aminoterminal una seguidilla de aproximadamente treinta aminoácidos cuyos radicales son predominantemente hidrófobos. Este primer fragmento de las proteínas recibe el nombre de péptido señal o péptido guía. No aparece péptido guía en las proteínas del citosol, núcleo, mitocondria, cloroplasto ni peroxisoma. Cuando el péptido guía está presente, es reconocido por la PRS (partícula de reconocimiento de la señal) situada en el citosol. La PRS interactúa con el péptido señal y detiene la síntesis temporariamente. Entonces el ribosoma se une a las membranas del REG. Recordemos que allí se ubican las riboforinas (receptores de ribosomas). También hay receptores para la PRS. Una vez que el ribosoma se adhiere a las membranas reticulares, entonces el péptido guía ingresa en un canal transmembranar, la PRS se separa y la traducción se reanuda. A medida que la proteína crece, se vuelca hacia el lumen del REG: la síntesis proteica y la translocación a través de la membrana son simultáneas (cotraslación). Las proteínas que carecen de péptido señal no son reconocidas por la PRS; por este motivo no se dirigen hacia el sistema de endomembranas y su síntesis se completa en el citosol. Muchas de ellas atraviesan otras membranas con posterioridad (postraslación) para alcanzar su localización definitiva. Se han encontrado otras secuencias aminoacídicas, distintas del péptido señal, que actúan como marcas para dirigirlas a sus respectivos destinos. Las proteínas sintetizadas en el REG pueden dividirse en dos grandes grupos: membranares y luminales o solubles. Las membranares permanecen incluidas en la membrana, en algunos casos ligadas a ella mediante el péptido señal; en otras, secuencias de aminoácidos internas a la cadena funcionan como péptidos de anclaje, deteniendo la translocación de la proteína por el canal. Según la cantidad de secuencias de anclaje que presentan, hay proteínas de paso único o proteínas multipaso. Las proteínas intrínsecas insertas en la membrana a nivel del REG se retienen como componentes de este organoide o son transportadas en vesículas, formando parte del “envase”, hasta incorporarse a otras membranas del sistema o a la propia membrana plasmática. Las proteínas solubles no conservan el péptido señal ni poseen otros péptidos de anclaje. Cuando el péptido señal es escindido de la cadena (en este corte actúa una peptidasa señal ubicada en la cara luminal de las cisternas), ésta pierde contacto con la membrana y se vuelca por completo al lumen. Si las proteínas solubles no son residentes del REG, entonces siguen su ruta, en este caso como contenido de las vesículas transportadoras. Podemos citar en este grupo a las proteínas de secreción y a las hidrolasas lisosomales. Glicosilación. La mayor parte de las proteínas sintetizadas en el REG incorporan cadenas glucídicas a su paso por el mismo. La presencia en la cadena polipeptídica de la secuencia de aminoácidos asparagina–x-serina o asparagina–x–treonina (x es otro aminoácido cualquiera), señal de glicosilación, marca el sitio donde se unirá el glúcido. Todas las glucoproteínas sintetizadas en el REG reciben el mismo oligosacárido: una cadena ramificada de doce unidades de monosacárido. Ésta se sintetiza sobre un lípido de membrana -el dolicol-fosfato -, y luego es transferida en bloque a la asparagina de la señal de glicosilación (se forma un enlace N-glicosídico). En la síntesis del oligosacárido y su posterior transferencia participan las enzimas glicosiltransferasas. El glúcido se adiciona tantas veces como aparezca en la proteína la señal de glicosilación. Mientras la glucoproteína aún se halla en el REG, enzimas glicosidasas remueven algunas unidades de monosacárido, al tiempo que distintas glicosiltransferasas añaden otras nuevas. Se produce así la diversidad de cadenas a partir del primer bloque transferido. Un núcleo del oligosacárido original, no obstante, se conserva hasta el final en todas las glucoproteínas, de allí que esta glicosilación reciba el nombre de glicosilación nuclear.