Síntesis de proteínas en la Vía Secretora

De Wikillerato

Síntesis de proteínas en el citosol y sus destinos celulares

Todas las proteínas producidas en la célula eucariota (excepto las codificadas en el ADN de la mitocondria y del cloroplasto que son sintetizadas por ribosomas mitocondriales y cloroplásticos dentro de estos orgánulos) inician sus síntesis en ribosomas libres del citosol. Existen distintos destinos celulares para los diferentes tipos de proteínas sintetizadas en los ribosomas citosólicos de las células eucariotas, dependiendo de la ausencia o presencia de diferentes señales dentro de la secuencia proteica que determinará el compartimiento (orgánulo) final de destino de la proteína. La proteína de que su síntesis (traducción) en el ribosoma citosólico haya sido completa puede permanecer en el citosol o bien ser transportada al núcleo, o a través de mecanismos de importe (transporte) postraduccionales ser incorporadas a los peroxisomas, mitocondrias y cloroplastos. Por otra parte una secuencia señal dirige la proteínas que siguen la Vía secretora hacia las membranas del RER, la proteína termina su síntesis aquí, permaneciendo embebida en la membrana como proteína integral o pasando al lumen del RER, sucesivos transportes desde el RE al Golgi pueden llevar la proteína a diferentes orgánulos de destino (e.g. sistema endosomal, lisosomas)o ser secretada al exterior celular.

Síntesis de proteínas en el RER y la Vía Secretora

El RE rugoso es el sitio de la síntesis y maduración de las proteínas que entran en la Vía secretora, constituye pues el puerto de entrada para esa vía. Las proteínas sintetizadas para esa vía en el RER son generalmente glicoproteínas integrales de membrana, las destinadas a la secreción extracelular y las enzimas lisosomales, y que a diferencia del resto que termina su sintesis en el citosol, terminan de ser sintetizadas en el RER.

Las proteínas cuya síntesis se realiza principalmente en el RER tienen normalmente en su extremo (NH2) aminoterminal una secuencia de aproximadamente treinta aminoácidos cuyos radicales son predominantemente hidrófobos, que recibe el nombre de péptido señal o péptido guía que se une a una partícula de reconocimiento de la señal, SRP (acrónimo de Signal Recognition Particle en inglés). La síntesis de estas proteínas comienza con ribosomas libres en el citosol, la interacción entre la secuencia señal y la partícula SRP para temporalmente la traducción de la proteína por el ribosoma. El complejo se acopla entonces con sitios de anclaje de la membrana del retículo endoplasmático (al receptor de la SRP), la partícula SRP se separa, y la traducción se reanuda de nuevo y la proteína en nacimiento va atravesando un poro transmembrana llamado translocón (un canal construido de proteínas) en la membrana del RE. Por otra parte, el ribosoma se adhiere a la membrana del RE a través de proteínas receptoras llamadas riboforinas (I y II). A medida que la proteína va creciendo comienza a aparecer en el lumen del RER, debido a que los procesos de síntesis de la proteína y su translocación a través del translocón son simultáneos el proceso se dice entonces que es cotraduccional.

Dos tipos principales de proteínas que son sintetizadas en el RER, proteínas integrales de membrana y proteínas solubles. Las proteínas de membranas son aquellas que permanecen insertadas en la membrana después de que se haya completado su síntesis en los ribosomas del RER. En algunos casos las proteínas de membrana están ancladas en ella mediante el péptido señal; en otras, secuencias de aminoácidos internas a la cadena polipeptídica funcionan como péptidos de anclaje, deteniendo la translocación de la proteína por el canal. Las secuencias de anclaje son generalmente alfa-helices transmembranales compuestas de una veintena de aminoácidos con mayoría de residuos hidrofóbicos. Según la cantidad de secuencias de anclaje que presentan, hay proteínas de paso único o proteínas multipaso. Las proteínas intrínsecas insertas en la membrana a nivel del RER se retienen como componentes de este organelo o son transportadas en vesículas, formando parte de las membranas de estas, hasta incorporarse a otras membranas del sistema o a la propia membrana plasmática.

Las proteínas solubles que no van a estar embebidas en la membrana pierden su secuencia señal al ser escindida de la cadena polipétidica por una enzima llamada peptidasa señal ubicada en la cara luminal de las cisternas del RER, por lo que la proteína se transfiere por completo al lumen del RER. Si las proteínas solubles no son residentes del RER (e.g. proteínas lisosomales o de secreciónVALE CALLAMPA!!!!!!), entonces siguen su ruta dentro de la vía secretora.

Las proteínas que carecen de péptido señal no son reconocidas por la partícula SRP; por este motivo no se dirigen hacia el RER y su síntesis se completa en el citosol. Así, no aparece péptido guía en las proteínas del citosol, núcleo, mitocondria, cloroplasto ni peroxisoma. Las proteínas que son características de estos orgánulos atraviesan las membranas de los mismos con posterioridad a su síntesis, llamada por ello translocación postraduccional. Su localización específica es debido a la presencia de otras secuencias de aminoácidos, distintas a la del péptido señal, que actúan como marcas guía para dirigirlas a sus respectivos destinos celulares.